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1.
钝顶螺旋藻C-藻蓝蛋白分子内不同基团间能量传递的研究   总被引:2,自引:2,他引:1  
于1996年8-12月,从钝顶螺旋藻中分离纯化C-藻蓝蛋白,并用荧光光谱法对C-藻蓝蛋白分子内不同基团间的能量传递进行研究,结果表明,C-藻蓝蛋白分子内芳香族氨基酸残基能将能量传至与脱辅基蛋白共价结合的色基,从而使色基产生相应的荧光,C-藻蓝蛋白分子240-245nm的荧光激发峰产生于二硫键,它也能将吸收的能量传至色基;同时还发现,溶液状态下的C-藻蓝蛋白分子内,色氨酸残基可能位于分子内部的疏水区  相似文献
2.
螺旋藻藻蓝蛋白对人血癌细胞株HL-60,K-562和U-937的生长影响   总被引:2,自引:2,他引:14  
运用半固体琼脂培养法和MTT检测法测定了螺旋藻藻草稿的地人血癌细胞株HL-60,K-562和U-937生长的影响。体外培养条件下用不同浓度的螺旋藻藻蓝蛋白处理这3种肿瘤细胞,结果显示螺旋藻藻蓝蛋白对这三种肿瘤细胞均有不同程度的抑制作用,并存在浓度剂量效应,高浓度抑制作用强。  相似文献
3.
1993年11月~1994年1月用简单的羟基磷灰石柱层析法从多管藻中分 离纯化了R-藻红蛋白和从钝顶螺旋藻中纯化了C-藻蓝蛋白,它们的纯度(指可见 光部分的最大吸收与 280nm处吸收值之比)可分别达到 6(R-藻红蛋白)和 5. 5(C- 藻蓝蛋白)。由于不同藻种的同种藻胆蛋白的摩尔消光系数不同,所以应用凯氏定 氮法并结合可见光的吸收值测定了上述两种藻胆蛋白的摩尔消光系数,钝顶螺旋 藻C-藻蓝蛋白为1.853 × 106mol-1cm-1(620nm),多管藻R-藻红蛋白为1.796 × 106mol-1cm-1(498nm),为藻胆蛋白的浓度测定提供了方便。  相似文献
4.
采用不同光照条件、不同浓度的十二烷基硫酸钠(SDS)和脲,以及不同pH等条件处理钝顶螺旋藻别藻蓝蛋白(APC),检测其光谱变化、生成及清除自由基能力的变化,对纯化的钝顶螺旋藻别藻蓝蛋白(APC)在不同条件下的抗氧化活性进行了研究。结果表明,光照下,APC具有生成自由基的能力;黑暗中,APC却表现为清除自由基。SDS是一种很强的变性剂,1mmol/L的SDS即可以使APC完全变性,能量传递功能丧失,光照下,APC生成自由基的能力丧失,自由基清除能力明显增强。1.6mol/L的脲作用后,只使APC部分变性,导致APC能量传递效率降低,光照下,表现为生成自由基的能力下降。随着脲浓度的升高(3.2mol/L、6.4mol/L),APC的结构逐渐变化,能量传递功能逐渐丧失,表现为生成自由基的能力逐渐下降,清除自由基的功能逐渐增强。APC具有较宽的pH稳定性,在pH为7—10的范围内非常稳定;当pH为11时,APC的结构已经发生变化。在日光灯下,pH为7时,APC具有生成自由基的能力;pH为8时,APC的荧光光谱虽然没有发生变化,但它们表现为清除自由基的能力。随着pH的增加,自由基清除能力也增强。因此,APC具有产生和清除自由基的双重功能,光照是调控自由基清除与产生的关键因素,并且只有APC具有能量吸收和传递功能时,才具有产生自由基的能力。脱辅基蛋白变性后,清除自由基的能力加强。  相似文献
5.
采用亚克隆方法,将别藻蓝蛋白(allophycocyanin,APC)基因插入到毕赤酵母整合型表达载体pPIC6αA中,再用SacⅠ线性化,纯化后,用氯化锂法转化毕赤酵母菌株X-33,筛选表达APC的重组子。PCR和序列分析表明,APC基因已整合到酵母染色体中。重组子经甲醇诱导,用Western blotting在培养基上清液检测到APC,表明别藻蓝蛋白(APC)在毕赤酵母中可以表达。APC由两种亚基组成,分子量分别为19kDa和21kDa。重组子经摇瓶培养48h表达量达4.4mg/L。  相似文献
6.
从钝顶螺旋藻(Spirulina platensis)中提取纯化藻蓝蛋白(Phycocyanin, PC), 光吸收值A620/A280 为3.1, 观察Se(Ⅳ)与PC相互作用的光谱行为及红硒化现象。光谱检测发现, 加入SeO32-后, PC在620 nm的特征光吸收减弱, 并随Se(Ⅳ)浓度增加和时间延长单调降低,278 nm和347 nm的光吸收增强; PC的荧光发射和荧光激发也均呈现衰减。另外, PC与Na2SeO3相互作用后, 观察到红硒化现象, 透射电镜(TEM)证明主要存在形态为红色纳米硒。结果提示PC可能是SeO32?作用的敏感靶点, Se(Ⅳ)对PC 主要表现为氧化损伤, 而Se(Ⅳ)被还原为红色纳米硒。  相似文献
7.
从海洋生物中寻找高效、低毒副作用的抗肿瘤药物是近年天然药物研究的新领域.随着海洋生物药学研究的不断深入,发现许多海洋生物的活性物质源于其食物.因此对于海洋生物食物链基层藻类的生物活性物质研究,更具有实际的意义.藻蓝蛋白(C-phycocyanin, C-PC)是存在于一些藻体中的光合色素蛋白,具有抗肿瘤、抗病毒、抗氧化等多种生物学功能,有重要的开发利用价值.国内外关于藻蓝蛋白的抗肿瘤作用及其机制的研究已有报道,而酶解后的藻蓝蛋白多肽抗肿瘤效应研究国内外报道很少.随着酶工程技术的发展和应用,利用蛋白酶水解藻蓝蛋白获取生物活性肽更具研究开发潜力,围绕藻蓝蛋白及其酶解产物的抗肿瘤活性及机制进行了综述.  相似文献
8.
9.
为探索节旋藻藻蓝蛋白的生物合成机理,以钝顶节旋藻(Arthrospira platensisFACHB314)基因组DNA为模板克隆了藻蓝蛋白α亚基基因cpcA、催化脱辅基蛋白与色基结合的裂合酶基因cpcE和cpcF,以及催化色基合成的铁氧蛋白氧化还原酶基因pcyA;以Synechocystissp.PCC6803基因组DNA为模板克隆了亚铁血红素氧化酶基因hox1。然后分别将cpcA、cpcE和cpcF基因构建到质粒pACYCDuet-1中,将hox1和pcyA基因构建到质粒pET-24a(+)中,用电击法将二者共同转化E.coliBL21(DE3),经诱导表达得到具有荧光活性的节旋藻藻蓝蛋白α亚基。在590 nm激发波长下,荧光发射峰为637.8 nm,证实了节旋藻自身的裂合酶CpcE和CpcF能够催化色基PCB与藻蓝蛋白脱辅基结合产生有荧光活性的藻蓝蛋白α亚基,为表达有荧光活性的藻蓝蛋白提供理论和实验基础。  相似文献
10.
为优化碱性蛋白酶酶解藻蓝蛋白制备抗氧化肽的工艺条件,采用响应面分析法,以超氧阴离子自由基清除率为响应值,研究了[E]/[S]、酶解温度和时间对制备抗氧化肽工艺的影响.结果表明,制备藻蓝蛋白肽的最佳酶解条件为:温度为44.9℃、时间为6.4 h和[E]/[S]为3.6%,此时对超氧阴离子自由基清除率达到75.39%.在该条件下制备的藻蓝蛋白酶解产物(0.5 g/L)还原能力的吸光度为1.03,并达到稳定.  相似文献
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