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1.
利用可口革囊星虫重组铁蛋白富集Pb2+、Fe3+、Cd2+、Cr3+、Cu2+、Mn2+、Sn2+和Zn2+等8 种重金属离子后, 通过透射显微镜和傅里叶红外光谱测定蛋白的超微结构变化和内部基团特性。以 天然的马脾铁蛋白为对照, 观察重组铁蛋白与天然铁蛋白的差别。结果显示, 重组铁蛋白富集Pb2+ 和其它7 种重金属离子后蛋白体积大小与重金属离子种类直接相关。重组铁蛋白相对天然铁蛋白来 说在富集不同种类重金属离子后, 除了非特异性酰胺特征峰和蛋白特征峰外, 还出现一些专门富集 某些重金属离子的特异基团, 如:-CH3、-CH2-、-CH-、-NH-、-SO3-、-COOH、-S=S-和-C-S-C 等。 通过细胞实验进一步验证了铁结合蛋白能够通过富集重金属离子Pb2+来保护小鼠成骨前体细胞 MRC3T3-E1, 使细胞的死亡率明显降低(P<0.05).  相似文献   
2.
利用缢蛏(Sinonovacula constricta)重组铁蛋白富集Fe~(3+)和Mn~(2+)制备重组Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白,通过扫描电镜、X射线能量色散能谱仪(EDS)和MALDI TOF/TOF质谱系统测定蛋白的表面形貌变化、金属元素的能量变化和肽段分子量。利用综合物性测量系统(PPMS)测定蛋白纳米颗粒在室温300K,外加磁场3T下的磁学性质变化。结果显示,重组Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白与空白相比,表面形貌发生明显变化,Fe-铁蛋白仍为小球状,Mn-铁蛋白聚集体呈片层花球状,Cd-铁蛋白聚集体呈小圆球状,Mn-铁蛋白富集Cd~(2+)后呈片层花瓣散落状。Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白分别检测出相应金属元素且都有其特征能量态。两种重组蛋白的肽谱图与空白组相比,除铁蛋白保守肽段外还出现各自的特征肽段,推测与铁蛋白对Fe~(3+)和Mn~(2+)的富集功能密切相关。Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白纳米颗粒磁滞回线形状与铁蛋白空白组基本相同,呈顺磁性特征,磁性强度随Fe~(3+)和Mn~(2+)富集量的增加而增大。通过比较Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白与空白组在富集Hg~(2+)、As O43–和Cd~(2+)三种重金属离子方面能力的差异,发现Fe-铁蛋白对Hg~(2+)、AsO_4~(3–)和Cd~(2+)三种重金属的富集能力是空白组的2.4倍、1.7倍和3.7倍。Mn-铁蛋白对Hg~(2+)、AsO_4~(3–)和Cd~(2+)三种重金属离子在相同条件下的富集能力也有明显提高,分别为铁蛋白空白组的1.8倍、3.0倍和4.6倍。本研究结果为Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白在重金属污染治理方面的应用提供了数据参考。  相似文献   
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