| 中国明对虾蛋白酶的分离纯化及其酶学性质研究 |
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| 摘 要： | 以中国明对虾(Fenneropenaeus chinensis)肝胰脏为材料,通过硫酸铵沉淀分级分离、Sephadex G-100和DEAE-32柱层析纯化,经PAGE获得蛋白酶,该酶的比活力为96.752U/mg。SDS-PAGE显示一谱带,测得酶亚基分子量为36.3kDa,凝胶层析法测得酶分子量为100.9kDa,推断该蛋白酶由3个相同亚基组成,等电聚焦电泳法测得酶的等电点pI为9.65。以酪蛋白为底物,研究蛋白酶催化反应的动力学参数。结果表明:蛋白酶的最适pH、最适温度、Km和Vmax分别为8.0、65℃、4.578mg/mL和0.273U/min;酶在pH为5.0~10.0范围内较稳定,在20~45℃之间具有较好的热稳定性,在50℃以上热稳定性迅速下降。Mg2+对酶活力没有影响,Ca2+、Ba2+、Cu2+、Mn2+、Co2+、Zn2+和Hg2+对酶有不同程度的抑制作用,其中Hg2+的抑制作用最强,10mmol/L Hg2+可使酶活力完全丧失,而Fe2+对酶有激活作用。EDTA对酶活力没有影响,推断该蛋白酶为非金属蛋白酶。
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Isolation,Purification and Properties of Protease from Fenneropenaeus chinensis |
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