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贻贝胰蛋白酶抑制剂的研究
引用本文:杨同成.贻贝胰蛋白酶抑制剂的研究[J].海洋学报,1993,15(4):43-49.
作者姓名:杨同成
作者单位:福建师范大学高分子研究所, 福州
摘    要:本文采用0.05mol/dm3、pH7.8的磷酸缓冲液抽提及热变性、硫酸铵盐析和凝胶层析等方法,从海产软体动物贻贝(Mytilus)中分离得到一种仅对胰蛋白酶专一性抑制的蛋白酶抑制剂结晶。在聚丙烯酸胺凝胶电泳和SDS-聚丙烯酸胺凝胶电泳上均显单一的谱带。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定,其相对分子质量为3 2100.N-末端分析和氨基酸组成测定结果表明贻贝抑制剂是以甘氨酸、赖氨酸为N-末端,由253个氨基酸组成的2条多肽链或亚基聚成的一组蛋白。但它对热及酸碱较不稳定。通过一系列酶促反应动力学的研究表明,贻贝抑制剂对胰蛋白酶呈可逆竞争性的抑制作用。其Km和Ki值分别为7.7×10-4mol/dm3、8.9×10-5mol/dm3。

关 键 词:贻贝    胰蛋白酶抑制剂    竞争性抑制作用    分离与结晶    N-末端分析
收稿时间:1989/12/15 0:00:00
修稿时间:1992/12/4 0:00:00
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