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缢蛏超氧化物歧化酶的纯化和性质研究
引用本文:肖湘,黄智璇,张尔贤,俞丽君.缢蛏超氧化物歧化酶的纯化和性质研究[J].台湾海峡,2002,21(2):172-176,T001.
作者姓名:肖湘  黄智璇  张尔贤  俞丽君
作者单位:汕头大学理学院生物系,广东,汕头,515063
摘    要:经加热和硫酸铵分级沉淀,DE-52柱层析和SephadexG-100凝胶过滤,从缢蛏中分离纯化铜锌超氧化物歧化酶(Cu,Zn-SOD),并对其理化性质进行分析鉴定,结果获得该酶的比活力为3794.9(U/mg),提纯倍数为607.7.聚丙烯酰胺凝胶电泳蛋白带与活性带相对应,等电点为5.8.该酶是由两个相同的亚基组成的二聚体,相对分子质量为29.6kD。紫外吸收峰在275nm处,KCN和H2O2能抑制酶活性,而Tsuchi-hashi液对酶活性没影响,该酶的最适pH为6-10,最适温度为37℃,热稳定性在63℃以下。

关 键 词:缢蛏  超氧化物歧化酶  SOD  纯化  抗氧化作用  海洋药物
文章编号:1000-8160(2002)02-0172-05

Studies on purification and characters of superoxide dismustase from Sinonovacula constricta
XIAO Xiang,HUANG Zhi xuan,ZHANG Er xian,YU Li jun.Studies on purification and characters of superoxide dismustase from Sinonovacula constricta[J].Journal of Oceanography In Taiwan Strait,2002,21(2):172-176,T001.
Authors:XIAO Xiang  HUANG Zhi xuan  ZHANG Er xian  YU Li jun
Abstract:
Keywords:Sinonovacula constricta  superoxide dismustase  purification  character
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