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相似文献
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1.
研究3个温度下(5℃、15℃、25℃),扁额原细首纽虫在外界渗透压变化时体内渗透压的的变化以及手术(切头和中切)对其渗透压调节能力的影响。结果显示,温度对扁额原细首纽虫的渗透压调节具有较大影响。在25℃、96 h内,当纽虫处于低渗环境(盐度10和20)时,其体内渗透压先降后升,当其处于高渗环境(盐度40)时,其体内渗透压先升后降,表现为1个渗透压调节者。在15℃和5℃,纽虫的体内渗透压基本上是随着环境的渗透压变化而变化,表现为1个渗透压随变者。手术对扁额原细首纽虫的渗透压调节能力具有明显的影响。去头纽虫丧失了调节渗透压的能力,其体内渗透压随着环境渗透压变化而变化。当纽虫被中切为两段时,具有头部的身体前部能像完整纽虫一样调节其体内渗透压,而身体后段的渗透压随环境的渗透压变化而变化,没有明显的调节能力。结果显示头部器官(脑神经节)对这种纽虫维持渗透压调节能力是必要的,该纽虫可能通过神经内分泌来调控其渗透压调节。  相似文献   

2.
消化酶活力能够反映刺参对不同营养成分的消化能力。当某一反应条件发生改变时,消化酶的活力大小就会发生变化,因此研究不同因子对消化酶活力的影响对于了解消化酶的性质具有重要的意义。温度和pH是影响消化酶活力的最重要的反应条件。本文中作者应用酶学分析研究了温度和pH对剌参前肠和中肠各种消化酶活力的影响。蛋白酶活力测定采用福林-酚法,脂肪酶活力测定采用水解法,淀粉酶活力和纤维素酶活力测定采用水杨酸显色法。实验结果表明,反应温度和反应pH对刺参前肠和中肠中的消化酶活力具有显著影响(P<0.05)。前肠和中肠中蛋白酶活力均在反应温度为50℃时达到最大值,前肠和中肠中脂肪酶和纤维素酶均在反应温度为40℃时达到最大值,而前肠和中肠中淀粉酶最适反应温度分别为40℃和30℃。刺参前肠蛋白酶活力在酸性环境下较中肠高,且在反应pH为5.0—5.8之间酶活力相对稳定,而中肠蛋白酶活力在碱性环境下较前肠高,且在反应pH为7.0—8.6之间酶活力相对稳定;刺参前肠脂肪酶活力随着pH的升高出现两个相对稳定的峰值,分别为4.2—5.0和6.2—7.0区间,中肠脂肪酶活力在pH为3.8时达到最大值,而在pH超过9.0明显失活:剌参前肠和中肠淀粉酶活力在pH变化时表现出相似的变化趋势,在反应pH为6.6—7.4之间酶活力较高且相对稳定;剌参前肠和中肠中纤维素酶活力在pH变化时反应不一致,前肠淀粉酶在反应pH为6.2—7.4之间酶活力较高且相对稳定,中肠纤维素酶活力在反应pH为5.4—7.0之间酶活力较高且相对稳定。此外,通过比较四种消化酶比活力值的大小,可以看出剌参蛋白酶活力最高,其次为纤维素酶和淀粉酶活力,而脂肪酶活力最低。  相似文献   

3.
采用改变离体条件下大黄鱼消化道不同器官消化酶的作用温度和pH的方法,对其不同消化器官中的蛋白酶和淀粉酶活力进行测定,研究两种消化酶活力的分布特征以及温度、pH对两种消化酶活力的影响。结果表明,在消化道生理酸碱条件下蛋白酶活力胃>后肠>前肠>肝胰脏(P<0.01);淀粉酶活力肝胰脏、胃>后肠>前肠(P<0.01);在实验设定的条件范围内,胃、肝胰脏、前肠、后肠各部位蛋白酶的最适温度分别为35℃、30℃、40℃、35℃,淀粉酶的最适温度分别为30℃、25℃、30℃、35℃。随着温度由低向高变化,两种酶各部位活力均有从低向高然后逐渐降低的变化趋势;蛋白酶的最适pH值分别为2.2、6.0、7.0、8.0,淀粉酶各部位最适pH值分别为3.9、7.0、7.0、7.0。在设定的实验pH范围内,胃蛋白酶的活力随着pH值的升高而迅速降低,其余各部位酶均有随pH升高酶活力先升而后降的变化趋势。  相似文献   

4.
应用751-GW分光光度计比色法测定了广西自然种群泥蚶蛋白酶活性与pH值和温度的关系,所有数据都检验其正态性和方差同质性,并用Statistica软件包分析处理,得到如下主要结果:在温度为40℃的条件下,最适pH值为2.6和4.6,两者对应的蛋白酶活力分别为(0.68±0.03)u/g和(0.59±0.03)u/g,pH值为6.6以后的酶活力迅速减弱且变化趋缓;在pH值为6.6的条件下,随着温度(4~38℃)升高酶活力逐渐增强,最适温度为38℃,其对应的酶活力为(0.40±0.01)u/g,38℃以后酶活力逐渐减弱。这些结果表明,不同pH值和不同温度的蛋白酶活力经单因素方差分析均差异显著。广西自然种群泥蚶蛋白酶与皱纹盘鲍最适pH值的对比分析表明,该泥蚶存在胃蛋白酶。  相似文献   

5.
重金属对扁额细首纽虫金属硫蛋白的影响   总被引:1,自引:0,他引:1  
生物体内金属硫蛋白含量变化,可作为环境中重金属污染的生物标志物.通过暴露实验研究了扁额细首纽虫Cephalothrix simula暴露在不同浓度的铜,锌和镉溶液96 h,其体内金属硫蛋白含量的变化规律.结果表明3种重金属离子的胁迫作用均导致金属硫蛋白含量增加,在实验初期(6~24 h),金属硫蛋白含量达到高峰;金属硫蛋白含量与暴露溶液金属浓度具有明显的剂量~效应关系,金属离子浓度越高,金属硫蛋白含量越高;锌离子诱导金属硫蛋白合成的作用大于铜、镉离子.  相似文献   

6.
徐辉  赵晶  曾润颖 《台湾海峡》2011,30(4):522-527
利用选择性筛选培养基从所构建的深海沉积物宏基因组文库中筛选得到一株产蛋白酶的克隆(CAPR0002),对其进行了酶学性质分析.结果表明该酶的最适作用温度为65cc,最适作用pH值为9.0.该蛋白酶具有较好的热稳定性,在40cC以下的温度中可长期保持稳定,在50℃中处理6h后仍能保持60%的活力,在60℃下保温30rain后仍能保持约60%的活力.Ca^2+、Mg^2+、sr^2+、co^2+对该蛋白酶有明显的促进作用,而且ca^2+的存在可明显提高该蛋白酶的热稳定性,ca^2+、sr^2+、c0^2+这3种离子均在3.0mmol/dm^3。浓度时具有最高的促进作用,当浓度高于3.0mmol/dm’时,这3种离子对酶活力的促进作用减弱.Hg^2+、Fe^2+、cu¨对酶有明显的抑制作用.CAPR02蛋白酶在pH值为7。5~9.5时活力较高,pH值为7。5时可保持约80%的活力,pH值为9.5时保持60%的活力,而在pH值高于9.5的条件下酶活力下降较快,pH值为10.0时活力降为约15%,表明CAPR02属于碱性蛋白酶.丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF、E一64和AEBSF对CAPR02蛋白酶均无抑制作用,显示该酶不属于丝氨酸蛋白酶,而EDTA对酶有明显的抑制作用,表明该酶属于金属蛋白酶.  相似文献   

7.
半滑舌鳎仔稚鱼消化酶活性的变化   总被引:9,自引:0,他引:9  
对半滑舌鳎不同发育阶段主要消化酶(酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶)以及与消化吸收相关的碱性磷酸酶的活性变化进行了测定。结果表明,半滑舌鳎在仔鱼发育早期即可检出酸性蛋白酶和碱性蛋白酶的活力,碱性蛋白酶的2个极低值分别出现在仔鱼开口期和仔稚鱼的转交期,从孵化后23d左右胃腺出现时,酸性蛋白酶的活性开始明显升高。早期仔鱼体内表现出较强的淀粉酶活性,孵化后12d其活性急剧下降,并一直保持较低的比活力状态。脂肪酶的活性在半滑舌鳎早期仔鱼体内一直较低,进入稚鱼期后开始缓慢上升。碱性磷酸酶活性在变态结束后出现大幅度的升高,这标志着肠组织结构和肠道消化功能的完善。  相似文献   

8.
水温对刺参消化酶和免疫酶活力的影响   总被引:2,自引:0,他引:2  
为研究水温对刺参(Apostichopus japonicus)消化酶及免疫酶活力的影响,本实验将体质量为8.0 g左右的刺参分别于10、14、18、22℃下养殖4周后,对其消化道中蛋白酶、淀粉酶、纤维素酶和脂肪酶活力,以及体腔液中溶菌酶和超氧化物歧化酶活力进行测定。研究结果显示,刺参消化道中蛋白酶含量最高,其酶活在10℃下最高,但随着温度的升高活力逐渐下降,在水温升至18℃以后酶活显著下降;淀粉酶活力在水温升至的18℃时无明显变化,但至22℃时活力显著下降;纤维素酶和脂肪酶活力较小,不同温度下其活力无显著差异。水温对刺参体腔液溶菌酶活性影响显著,在水温为18℃时达到最高值,升至22℃时其活力显著降低;超氧化物歧化酶活性在水温为18℃达到最低,但水温升至22℃其酶活与18℃相比又显著升高。  相似文献   

9.
采用Tris-HCl缓冲液(50mmol/L,pH7.5)抽提、Q-sepharose F.F.阴离子交换层析、Sephacryl S-300凝胶过滤层析、SDS-PAGE等方法,进行中华管鞭虾虾头蛋白酶的分离纯化、酶学性质及其动力学特性的研究。结果表明,中华管鞭虾虾头蛋白酶粗提物经层析后,得到聚丙烯酰胺凝胶电泳纯的一酶组分。该蛋白酶的比活力从359.39U/mg增加到8277.83U/mg,提高了23.03倍,回收率达37.69%,SDS-PAGE显示该蛋白酶只含一条谱带,相对分子量为24.50kDa。以偶氮酪蛋白作为底物,该酶的米氏常数Km值为0.28mg/ml,最适温度为55℃,最适pH为7.5;蛋白酶在60℃以下比较稳定,放置1h后活性仍保持在60%以上,而在60℃以上时蛋白酶活性急剧下降,80℃放置1h后,酶活性只残留21.32%。10mmol/L Cu2 、Zn2 和EDTA对该蛋白酶有较强的抑制作用,抑制率分别约为97%、96%和55%,10mmol/LMg2 能显著促进蛋白酶活性,而10mmol/LFe2 、Ba2 、Ca2 对蛋白酶活性的影响不大。推测中华管鞭虾蛋白酶可能为一种金属蛋白酶。  相似文献   

10.
YS-80-122海洋低温碱性蛋白酶的性质   总被引:3,自引:0,他引:3  
碱性蛋白酶是一种最重要的工业用酶,广泛应用于洗涤、食品、皮革和丝绸行业.海洋低温碱性蛋白酶是一种应用我国海洋嗜极微生物黄海黄杆菌(YS-80-122)代谢产物并通过现代生物工程手段开发出的一类新型酶.通过6000转/分离心(4℃),收集(30%-65%)硫酸铵沉淀,透析后等电聚焦制备分离(12W),并经凝胶S-200过滤,获得纯品经SDS- PAGE 聚丙烯酰胺凝胶和C8 HPLC 图谱已达到电泳纯.其分子量为49,320Dal,等电点为8.5.建立酶活-温度-pH 方程与模型( r2>0.9),可求出其最适温度为30℃,最适pH为9.5,低温(T≤30℃)和低 pH(pH≤8)对保持其稳定性有利.经试验该酶与大多数金属离子和增稠剂及表面活性剂适应性良好.Pb2 、 Ag 、Cu2 对其有抑制作用,EDTA对其有强烈抑制作用.该酶性质与以往发现碱性蛋白酶性质不同,属于一种新型海洋酶.  相似文献   

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