http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1674987112001028     

Tatsuyuki Yamamoto  Hideo Akiyoshi  Keisuke Yoshikiyo  Tetsuya Takahashi  Yukiko Tanabe  Sakae Kudoh  Satoshi Imura  Naoyuki Yamamoto 《地学前缘(英文版)》2013,4(6):647-653

A study on the effect of the solar ultra-violet radiation on the human skin fibroblast cells revealed that the production of matrix metalloproteinase-2 was inhibited by the radiation.A CO2 incubator connected by optical fibers to a reflector telescope for collecting the solar light was built at Syowa station by the 49th Japanese Antarctica Research Expedition.The direction of the telescope was continuously controlled by a sun-tracker to follow the movement of the Sun automatically.The intensity of the collected light was monitored by a portable spectrophotometer housed inside.The human skin fibroblast cells were incubated in the CO2 chamber to investigate the effect of the solar radiation at Syowa station and were compared with those reference experiments at a laboratory in Japan.The results showed cell damage by strong UV radiation.The production of matrix metalloproteinase-2 was prompted by the moderate UV-B,but was inhibited by the strong UV-B radiation,as studied under laboratory conditions in Japan.The effect of strong solar radiation at Syowa station involving the radiation of UV-B region was estimated to be of the same extent of the radiation caused by an artificial UV-B light with the intensity more than 50 mJ/cm2.  相似文献   

Transcriptomic analysis of Synechocystis sp. PCC6803 under low-temperature stress     

刘志香  崔红利  刘正一  王寅初  崔玉琳  刘兆普  秦松 《中国海洋湖沼学报》2014,32(2):403-418

  相似文献   

Optimum Production and Characterization of an Acid Protease from Marine Yeast Metschnikowia reukaufii W6b     

LI Jing  PENG Ying  WANG Xianghong  CHI Zhenming 《青岛海洋大学学报(英文版)》2010,(4):359-364

  相似文献   

刺参消化酶性质与活性分布的研究     

任庆印  潘鲁青 《海洋湖沼通报》2013,(2)

以酶学分析法研究了温度和pH对刺参(Apostichopus japonicus)肠道不同部位(前肠、中肠、后肠)4种消化酶活性的影响,并比较了其活性分布.结果表明,各消化酶随温度和pH均呈峰值变化:前肠、中肠和后肠蛋白酶均有2个活性范围,最适pH分别为3、9,脂肪酶活性的最适pH分别为3.5、4.0、4.0,褐藻酸酶活性的最适pH分别为4.0、4.5、4.5,果胶酶活性的最适pH分别为3.5、3.5、4.0;蛋白酶活性的最适温度均为45℃,脂肪酶活性的最适温度均为35℃,褐藻酸酶活性的最适温度分别为45℃、35℃、35℃,果胶酶活性的最适温度则分别为55℃、55℃、45℃;在各自最适温度和pH下,蛋白酶活性表现为后肠＞前肠＞中肠,脂肪酶活性表现为后肠＞中肠＞前肠,而前肠褐藻酸酶活性显著高于中肠、后肠(P＜0.05),果胶酶活性在肠道各部分相差不显著.  相似文献   

亚硝酸盐胁迫对凡纳滨对虾肝胰腺抗氧化酶、热休克蛋白和组织蛋白酶B基因表达量的影响     

《广东海洋大学学报》2017,(3)

用实时荧光定量PCR技术研究在20 mg/L亚硝酸盐胁迫下,凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)肝胰腺中锰超氧化物歧化酶(Mn-SOD)、过氧化氢酶(CAT)、谷胱甘肽过氧化物酶(GPx)和硫氧还蛋白(TRx)等抗氧化相关酶以及热休克蛋白HSP70、组织蛋白酶B(CTSB)的基因表达量变化。结果表明,与对照组相比,在胁迫24 h时Mn-SOD基因表达量显著升高,CAT基因表达量在12~48 h升高,GPx基因表达量在24和48 h时升高,TRx基因表达量24 h时升高,而后在48和72 h时降低,Hsp70基因表达量在48和72 h时升高,CTSB基因表达量在48 h和72 h时升高,差异均有统计学意义(P<0.05)。在亚硝酸盐胁迫下,抗氧化酶相关基因、Hsp70和CTSB基因的表达量均被显著诱导进行免疫防御,4种抗氧化相关基因和Hsp70、CTSB基因对亚硝酸盐胁迫敏感度不同,在抗亚硝酸盐胁迫过程中有一定协同作用。  相似文献   

酶法制备低盐虾酱的研究   总被引：11，自引：0，他引：11       下载免费PDF全文

刘树青  林洪 《海洋科学》2003,27(3):57-60

为了解决传统的自然发酵工艺制备虾酱带来的种种弊端，本选用小型毛虾经蛋白酶水解，采用甲醛滴定法对不同加酶量、酶解时间、温度和用盐量对FAM值的影响进行了测定，确定了碱性蛋白酶和中性蛋白酶的最适反应条件均为加酶量0.5％，酶解温度55℃，加盐量18％，而最适酶解时间分别为2h和1h，最适pH为7.0。酶法制备低盐虾酱使产品低盐，适合大众消费；高温酶解，风味品质更好；生产周期短，降低所需成本。酶解后毛虾的产品质量符合国家卫生标准。  相似文献   

深海适冷菌SM9913产生的低温蛋白酶   总被引：14，自引：2，他引：14  

陈秀兰  张玉忠  王运涛  高培基  栾裼武 《海洋科学》2001,25(1):4-9

从1855m深的深海泥样中分离纯化得到200多株分泌蛋白酶的适冷菌，其中3株产低温蛋白酶，本文对其中一株Pseudomonas sp.SM9913(P.SM9913)生长的适冷性和它产生的蛋白酶的适低温特性进行了研究。该菌株能够在0℃正常生长，其最适生长温度为15℃，最高生长温度为35℃。为一株适冷菌。该菌株所产蛋白酶的比合成速率在10℃时最高，催化酪蛋白水解的最适温度为35℃，在0℃仍具有3％的酶活力。最适pH为8．0。该蛋白酶的热稳定性很低，在40℃保温10min即丧失85％的活力，40℃时的半衰期为6min，为一典型的低温酶。抑制剂试验表明，该蛋白酶为金属蛋白酶。  相似文献   

利用毛细管电泳检测适冷蛋白酶自溶的动态过程     

孙彩云  陈秀兰  张玉忠  高培基 《海洋科学》2002,26(11):71-73

蛋白酶由于具有催化蛋白质水解的能力,因此在蛋白酶溶液中 ,蛋白酶分子可以相互催化,造成蛋白酶降解 ,酶活降低,这种现象称为蛋白酶自溶（ａｕｔｏｌｙｓｉｓ）。许多蛋白酶都具有自溶的特点。蛋白酶的自溶对蛋白酶的研究和保存带来很多困难。因此,弄清蛋白酶自溶的特点和机制非常重要 ,这是探讨防止蛋白酶降解方法的基础。Ｋｕｍｕｒａ等［４］对荧光假单胞菌产生的蛋白酶的自溶现象进行了研究,他们发现该蛋白酶在５０℃下 ,保温２ｍｉｎ就丧失９０%的活性。利用ＨＰＬＣ分离自溶片段进行Ｎ端测序表明 ,该酶的自溶酶切位点是不确定的 ,但靠…  相似文献   

中华乌塘鳢消化酶活性比较研究     

庆宁  李艳 《南海研究与开发》1996,(1):6-10

对采自广东省惠东县稔山、深圳市宝安区西乡、湛江市新墟和民安４个群体共７８属中华乌塘鳢样品进行了消化酶活性和蛋白质含量测定和比较。４个群体间消化酶活性差异不显著，均为淀粉酶和蛋白酶活性最高，几丁质酶和纤维素酶活性较低，脂肪酶几乎检测不出。  相似文献   

中华管鞭虾(Solenocera crassicornis)蛋白酶的纯化及其生化特性研究   总被引：1，自引：0，他引：1  

杨文鸽  薛长湖  徐大伦  何雄  潘云娣  陈士国 《海洋与湖沼》2006,37(1):47-52

采用Tris-HCl缓冲液(50mmol/L,pH7.5)抽提、Q-sepharose F.F.阴离子交换层析、Sephacryl S-300凝胶过滤层析、SDS-PAGE等方法,进行中华管鞭虾虾头蛋白酶的分离纯化、酶学性质及其动力学特性的研究。结果表明,中华管鞭虾虾头蛋白酶粗提物经层析后,得到聚丙烯酰胺凝胶电泳纯的一酶组分。该蛋白酶的比活力从359.39U/mg增加到8277.83U/mg,提高了23.03倍,回收率达37.69%,SDS-PAGE显示该蛋白酶只含一条谱带,相对分子量为24.50kDa。以偶氮酪蛋白作为底物,该酶的米氏常数Km值为0.28mg/ml,最适温度为55℃,最适pH为7.5;蛋白酶在60℃以下比较稳定,放置1h后活性仍保持在60%以上,而在60℃以上时蛋白酶活性急剧下降,80℃放置1h后,酶活性只残留21.32%。10mmol/L Cu2 、Zn2 和EDTA对该蛋白酶有较强的抑制作用,抑制率分别约为97%、96%和55%,10mmol/LMg2 能显著促进蛋白酶活性,而10mmol/LFe2 、Ba2 、Ca2 对蛋白酶活性的影响不大。推测中华管鞭虾蛋白酶可能为一种金属蛋白酶。  相似文献